Fondendo una proteina fluorescente denominata Dronpa con altre proteine d'interesse biologico è stato realizzato un ibrido, chiamato FLIP, che può essere attivato all'interno di una cellula illuminandolo con una luce color ciano. Si tratta del primo esempio di tecnica optogenetica applicata a singole proteine, che potrebbere avere applicazioni innovative, per esempio nel campo della medicina rigenerativa
Attivare e tracciare il movimento delle proteine, realizzando un metodo di controllo remoto intracellulare: è questo l'obiettivo raggiunto dai ricercatori del Dipartimento di bioingegneria della Stanford University, che firmano in proposito un articolo pubblicato sulla rivista “Science” a prima firma Xin Zhou.
Finora le tecniche per manipolare la fluorescenza biologica sono state sfruttate per marcare - e rendere così visibili - specifiche componenti cellulari. In un ambito di ricerca completamente differente e di recentissima acquisizione, l'optogenetica, si è riusciti a combinare tecniche di studio tradizionali e tecniche ottiche per attivare specifici circuiti neuronali, in sistemi nervosi di animali viventi, mediante una radiazione luminosa. Il metodo di Michael Lin, coordinatore del team, e colleghi combina elementi di entrambe le metodiche, e rappresenta quindi il primo esempio di tecnica optogenetica applicata a singole proteine.
Il cuore del nuovo metodo è una proteina fluorescente denominata Dronpa. La due unità di cui è costituita hanno la particolarità di “accendersi” e “spegnersi” secondo che si trovino in condizioni di oscurità o di luce. Nel primo caso, le due unità si legano e cominciano a risplendere per fluorescenza, quando però vengono investite da una radiazione luminosa color ciano (con lunghezza d'onda di circa 500 nanometri), si separano, diminuendo di luminosità.
Da questa osservazione è partita l'idea di utilizzare una Dronpa per costruire proteine controllabili. Per semplicità, sono state considerate proteine a catena singola, formate cioè da semplici sequenze polimeriche di amminoacidi. Queste catene, dette anche polipetidi, hanno la particolarità di presentare a un estremo libero un gruppo amminico e all'altro un gruppo carbossilico, riproducendo “amplificata” la struttura di base dei singoli aminoacidi.
Xin Zhou e colleghi hanno legato un'unità di Dronpa su ciascuna estremità delle proteine considerate, realizzando un ibrido detto FLIP (da fluorescent light inducible protein). Al buio, le unità di Dronpa si legano, bloccando fisicamente i siti attivi delle proteine stesse. Quando invece il sistema viene illuminato con una luce color ciano, le unità di Dronpa si separano, esponendo il sito attivo della proteina. Anche la diminuzione di luminosità ha una funzione specifica, dal momento che ne segnala l'attivazione.
Le proteine FLIP sono ancora a uno stadio sperimentale, ma c'è già cerca d'immaginare scenari applicativi estremamente interessanti e innovativi. Per esempio, nel campo della medicina rigenerativa, le cellule staminali potrebbero essere ingegnerizzate per contenere queste proteine che controllano la motilità cellulare, ed essere così indirizzate verso un particolare sito o verso il tessuto che devono riparare.
Fonte: http://www.lescienze.it/news/2012/11/14/news/prote...